Электронная библиотека диссертаций и авторефератов России
dslib.net
Библиотека диссертаций
Навигация
Каталог диссертаций России
Англоязычные диссертации
Диссертации бесплатно
Предстоящие защиты
Рецензии на автореферат
Отчисления авторам
Мой кабинет
Заказы: забрать, оплатить
Мой личный счет
Мой профиль
Мой авторский профиль
Подписки на рассылки



расширенный поиск

Изучение пространственной структуры фрагмента С2 бактериородопсина методом спектроскопии ЯМР Соболь, Александр Григорьевич

Данная диссертационная работа должна поступить в библиотеки в ближайшее время
Уведомить о поступлении

Диссертация, - 480 руб., доставка 1-3 часа, с 10-19 (Московское время), кроме воскресенья

Автореферат - бесплатно, доставка 10 минут, круглосуточно, без выходных и праздников

Соболь, Александр Григорьевич. Изучение пространственной структуры фрагмента С2 бактериородопсина методом спектроскопии ЯМР : автореферат дис. ... кандидата физико-математических наук : 03.00.02.- Долгопрудный, 1993.- 25 с.: ил.

Введение к работе

Актуальность проблемі. Одной из задач, стоящих перед методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР) в структурных исследованиях биологических макромолекул является поиск подходов к изучению структуры все более и более крупных белков. Пр'движение по этому пути сопряжено с решением большого количества технических, теоретических и практических задач.

Характерной ситуацией является далеко не полное использование информации, содержащейся в спектрах ЯМР (особенно количественной информации) или, наоборот, невозможность получить информацию из-за перекрывания сигналов в спектрах. Для мембранных белков эти и множество других проблем дополняются необходимостью подбора среды, моделирующей мембранное окружение, но отличающуюся от мембраны тем, что позволяет применять всю мощь современных методик ЯМР высокого разрешения.

В настоящей работе представлены результаты развития подходов к решению вышеперечисленных проблем на примере бактериородопсина (БР) и его химотриптического фрагмента сг.

Бактериородопсин - основной белок пурпурных мембран

ГаЛОфИЛЬНЫХ МИКрООргаНИЗМОВ Halobacterium haloblum, СОСТОЯЩИЙ ИЗ

полипептилной цепи длиною 248 аминокислотных остатков и хромофора ретиналя, связьнног; альдиминной связью с остатком Lys216. Поглощение света хромофором запускает фотоцикл, который приводит к переносу протона через клеточную мембрану.

Исследование структуры бактериородопсина методом ЯМР представляет интерес как с точки зрения изучения механизма мембранного транспорта, так и с точки зрения разработки подходов к установлению структуры мембранных белков методом ЯМР.

Данная работа представляет часть проводимых в Институте биоорганической химии им. М.М.Шемякина и П.А.Овчинникова РАН исследований структуры и функционирования бактериородопсина.

Цель работы, і) Разработка подходов к использованию количественной информации, содержащейся в спектрах ядерного эффекта Оверхаузера (nofsy) белков, для установления х пространственной структуры. 2) Разработка методики измерения времен спин-решеточной релаксации индивидуальных -"ротонов

макромолекул, использущей преимущества двумерных методов ЯМР. э) Поиск среды для солюбилизации бактериородопсина и его фрагментов,, моделирующей мембранна окрукение и позволящей использовать .;етодики ЯМР высокого разрешения. Подбор протокола выде.' эния и солюбилизации фрагментов бактериородопсина, сохраняющего структуру, близкую к нативной. 4) Исследование пространственной структуры фрагмента (1-7і) бактериородопсина методами ЯМР.

Научная новизна и практическая значимость работы. На основании детального анализа Фзкторов, влияющих на объемы сигналов протонов в двумерных спектрах ядерного эффекта Оверхауэера (ЯЭО), предложена методика определения локальной структуры полипептидной цепи с использованием матрицы релаксации дипептидази единицы. Данный подход нашел применение и продолжает использоваться при расчете пространственной структуры пептидов и бетаов по данным ЯЭО.

Впервые предложена методика измерения времен спин-решеточной релаксации индивидуальных протонов и метальных групп сложных биологических макромолекул. Экспериментально показана применимость предложенной методики к детальным структурным исследовае:ям макромолекул.

Показано, что, будучи солюбилизированным в смеси хлороформ/метанол (і:і), о,і и ысю4, бактериородопсин обладает компактной пространственной структурой, а фрагменты бактериородопсина сохраняют свою вторичную структуру. Методой 'н-ЯМР изучена пространственная структура химотриптического фрагмента сг бактериородопсина (остатки і-71 в первичной последовательности).

Апробация работ и публикации. Основные результата диссертационной работы доложены и обсуждены на "їх летней школв Ампера" СХСР, Новосибирск, 1987), "vii Всесоюзном симпозиуме пс химии белков и пептидов" (СССР, Таллин, 1987), "V МеждународноЕ конференции по ретиналь-содержащим белкам" (Франция, Дурдан, 1992), "xv Международной конференции по магнитному резонансу і биологических системах" (Израиль, Иерусалим, 1992) и др.

По материалам диссертации опубликовано ? работ во всесоюзны? и международных изданиях.

Сбъел и структура работы. Диссертационная работа изложена не

213 страницах, содержит * таблицы и 57 рисунков.

Диссертационная работа состоит из введения, четырех глав, экспериментальной части и выводов. Библиографа-; включает 1вэ наименований.