Электронная библиотека диссертаций и авторефератов России
dslib.net
Библиотека диссертаций
Навигация
Каталог диссертаций России
Англоязычные диссертации
Диссертации бесплатно
Предстоящие защиты
Рецензии на автореферат
Отчисления авторам
Мой кабинет
Заказы: забрать, оплатить
Мой личный счет
Мой профиль
Мой авторский профиль
Подписки на рассылки



расширенный поиск

Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Рогов Антон Геннадьевич

Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей
<
Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей
>

Диссертация - 480 руб., доставка 10 минут, круглосуточно, без выходных и праздников

Автореферат - бесплатно, доставка 10 минут, круглосуточно, без выходных и праздников

Рогов Антон Геннадьевич. Взаимосвязь между окислительным стрессом, дисфункцией митохондрий, их фрагментацией и апоптозом в клетках дрожжей: диссертация ... кандидата Биологических наук: 03.01.04 / Рогов Антон Геннадьевич;[Место защиты: Федеральный исследовательский центр Фундаментальные основы биотехнологии Российской академии наук].- Москва, 2016

Содержание к диссертации

Введение

Обзор литературы 9

Глава 1. Митохондрии, окислительный стресс и его предотвращение 9

Глава 2. Апоптоз у дрожжей 14

Глава 3. Альтернативная оксидаза дрожжей 34

Материалы и методы 50

Результаты и обсуждение 57

Глава 1. Действие прооксидантов на митохондрии печени крысы 57

Глава 2. Действие бензалконий хлорида на митохондрии печени крысы и клетки дрожжей 65

Глава 3. Действие бутилового эфира родамина 19 на митохондрии печени крысы 74

Глава 4. Взаимодействие SkQT1 и SkQ1 c митохондриями печени крысы 87

Глава 5. Построение трехмерной модели митохондриальной альтернативной оксидазы дрожжей 98

Глава 6. Поиск апоптотических генов в геноме дрожжей 108

Глава 7. Действие окислительного стресса на клетки дрожжей 111

Глава 8. Роль фрагментации митохондрий в индукции клеточной смерти дрожжей 125

Заключение 127

Выводы 129

Список литературы

Апоптоз у дрожжей

В качестве катиона использовали, прежде всего производные типа трифенилалкилфосфония, где алкильный остаток, связывающий катион с хиноном, был представлен деканом (SkQ1, SkQ3). В ряде случаев вместо фосфония использовались соединения с ионизованным атомом азота: метилкарнитин (SkQ2M), родамин 19 (SkQR19), а также природные катионы растительного происхождения, обладающие антиоксидантными свойствами (SkQ9palmatine, SkQ9berberine). Некоторые соединения не содержали редокс-компонента, то есть хиноновой части (C12TPP, С10palmatine, C10berberine, C12R19).

Наиболее активными антиоксидантами оказались SkQ1 и SkQR19, которые превосходили по этому параметру MitoQ более чем в 30 раз [Скулачёв, 2007; Антоненко и др., 2008].

Митохондриально-направленные катионные производные пластохинона (SkQs) могут работать как антиоксиданты двумя различными путями, то есть посредством предотвращения перекисного окисления кардиолипина (фосфолипида внутренней митохондриальной мембраны) и посредством цикла жирных кислот, приводящего к «мягкому» разобщению, которое ингибирует образование АФК в митохондриях в состоянии 4 [Korshunov et al., 1997]. Хинон и катионные части SkQs участвуют в обоих случаях соответственно. В первом случае SkQH2 (восстановленный дыхательной цепью SkQ1) прерывает воспроизведение цепных реакций, участвующих в перекисном окислении остатков ненасыщенных жирных кислот в кардиолипине, при этом SkQ, вновь образованный, восстанавливается опять в SkQH2 посредством гема bH третьего комплекса в антимицин-чувствительном пути.

Данные, полученные на липидных мицеллах, липосомах, бислойных липидных мембранах и изолированных митохондриях и в клетках, показали, что SkQ являются чрезвычайно эффективными антиоксидантами, действующими в низких (наномолярных) концентрациях [Скулачёв, 2007]. Высокая эффективность SkQ объясняется и тем, что, SkQ оказался антиоксидантом многократного действия. SkQ1 легко восстанавливался как комплексом I, так и комплексом II дыхательной цепи (см. [Скулачёв, 2007] и ссылки в ней). Достоверно показано, что очень низкие концентрации адресованных в митохондрии антиоксидантов серии SkQ заметно уменьшали патологические изменения, вызванные избытком АФК в сердце, мозге и почке, то есть в органах с самым высоким уровнем метаболизма [Бакеева и др., 2008; Плотников и др., 2008]. SkQ1 подавлял спонтанное развитие опухолей (преимущественно лимфом) у мышей. Традиционный антиоксидант N-ацетил-L-цистеин (N-Aц) замедлял опухолевый рост и изменял фенотип опухолевых клеток подобно SkQ1, но его эффект проявлялся лишь в 1 000 000 раз больших дозах [Агапова и др., 2008].

У крыс линии OXYS, у которых повышенное содержание АФК приводит к развитию преждевременного старения (прогерии), потребление малых доз SkQ1 (50 нмоль/кг в день) предотвращало развитие катаракты и ретинопатий, перекисное окисление липидов и карбонилирование белков в скелетных мышцах и снижение минерализации костей (остеопороз). Введение глазных капель, содержащих 250 нМ SkQ1 (4 капли в день), предотвращало развитие экспериментального увеита, глаукомы [Muraleva et al., 2014; Rumyantseva et al., 2015], задерживало проявление симптомов болезни Альцгеймера у крысы линии OXYS [Perepechaeva et al., 2014]. Успешным оказалось применение SkQ1 в ветеринарной практике при лечении животных (собак, кошек и лошадей), страдавших ретинопатиями, увеитом, конъюнктивитом и заболеваниями роговицы. В ряде случаев имело место восстановление зрения даже у ослепших животных [Архипова и др., 2008].

SkQ1 в чрезвычайно низких (наномолярных и субнаномолярных) концентрациях увеличивал продолжительность жизни грибов (Podospora anserina), ракообразных (Ceriodaphnia affinis), насекомых (Drosophila melanogaster) и млекопитающих (Mus musculus). В последнем случае удваивалась медиана продолжительности жизни животных. Этот эффект сопровождался ректангуляризацией кривых выживания (выживаемость в раннем возрасте повышалась сильнее, чем в позднем) и исчезновением либо задержкой развития типичных признаков старения [Анисимов и др., 2008]. Введение SkQ1 улучшало и качество жизни. Регулярные экстральные циклы, исчезнувшие у 70% мышей к 22-му месяцу жизни, сохранялись на том же уровне, что и у молодых, если мыши получали с питьевой водой SkQ1. SkQ1 уменьшал смертность от инфекций (увеличивалась в его отсутствие в связи с ослаблением иммунитета при старении) [Скулачев, 2007; Анисимов и др., 2008].

Катионные митохондриально-направленные липофильные соединения типа SkQ1 усиливают разобщающее действие классических анионных протонофоров [Antonenko et al., 2013], что делает их чрезвычайно перспективными соединениями для борьбы с ожирением. В 30-х годах прошлого века классический анионный протонофор динитрофенол (ДНФ) даже применялся как препарат от ожирения. Однако он был запрещен из-за выявленной токсичности. Сейчас появилась возможность резко снизить действующую концентрацию разобщителя и, следовательно, избежать побочных эффектов.

Все вышеперечисленные положительные эффекты, вызываемые SkQ1, позволяют утверждать, что создана основа для нового поколения лекарств, действующих на процессы старения. При этом очевидно, что действие SkQs не ограничивается его геропротекторным эффектом, поскольку опыты по сердечной аритмии, инфарктам сердца и почек, инсульту, заживлению ран, прививанию опухолей и ряд других были поставлены на молодых животных [Скулачев, 2007]. В рамках проекта В.П. Скулачева синтезируются новые SkQs и есть настоятельная необходимость изучения механизма их действия на митохондриальном и клеточном уровнях.

Альтернативная оксидаза дрожжей

Митохондрии всех до сих пор изученных растений, большинства грибов, водорослей и некоторых простейших, в дополнение к канонической цитохромоксидазе дыхательной цепи, ингибируемой цианидом, содержат нечувствительную к действию цианида терминальную оксидазу, названную альтернативной оксидазой (АО). АО – это кодируемый ядерным геномом интегральный белок внутренней митохондриальной мембраны с мол. массой 32-36 кДа, локализованный на внутренней стороне внутренней митохондриальной мембраны и катализирующий четырех-электронное окисление убихинола (восстановленной формы убихинона) кислородом. В отличие от комплексов I, III и IV дыхательной цепи, в которых перенос электронов сопровождается транслокацией протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану с последующим использованием протонного градиента для синтеза ATP, перенос электронов через АО не сопряжен с синтезом ATP и запасанием энергии и энергия окисления убихинола кислородом выделяется в виде тепла (см. [Albury et al., 2009; Vanlerberghe et аl., 2009]).

Первые указания на способность клеток некоторых водорослей и грибов сохранять дыхание даже в присутствии цианида, ингибитора основной митохондриальной дыхательной цепи, были получены в начале прошлого столетия (см. [Lloyd and Edwards, 1978]). Затем было найдено, что цианид-резистентное дыхание свойственно также растениям и простейшим. Было предложено несколько гипотез для объяснения его природы. На роль альтернативной (т.е. отличной от основной, подавляемой цианидом цитохромоксидазы) попеременно предлагались флавопротеин с низким сродством к кислороду, цитохром а-типа, цитохром b7 и другие соединения. Не исключалась и возможность того, что активность цианидрезистентного альтернативного пути может объясняться радикальными реакциями с участием компонентов основной дыхательной цепи (см. [Lloyd and Edwards, 1978]). В 1971 г. Bendal and Bonner показали несостоятельность этих предположений. Более того, они доказали, что восстановительные эквиваленты поступают на локализованную в митохондриях альтернативную оксидазу (АО) из основной дыхательной цепи на субстратной стороне антимицин А-чувствительной точки и что активность АО ингибируется агентами, хелатирующими катионы с переменной валентностью, главным образом Fe. Это позволило предположить, что наиболее вероятным кандидатом на роль терминальной цианидрезистентной оксидазы является негемовое железо. Открытие более специфических ингибиторов АО – гидроксамовых кислот, блокирующих ее в концентрациях, не влияющих на активность основного цитохромного пути, наряду с разработкой более совершенных методов анализа, способствовали быстрому развитию этой области исследований. В 1978 г. из активных термогенных тканей растения Arum maculatum удалось получить высокоочищенный препарат АО [Huq аnd Palmer, 1978], в 1986-1987 гг. из термогенного растения Sauromatum guttatum был получен высокоочищенный препарат АО, коррелировавший с содержанием 36 и 35,5 кДа белков. Были получены моноклональные антитела к нему [Elthon et al., 1989], которые разошлись по всему миру. С помощью антител АО была идентифицирована в митохондриях гриба Neurospora crassa [Lambowitz et al., 1989].

Двумя годами позже [Rhoads and McIntosh , 1999] из ДНК-библиотеки S. guttatum была выделена кДНК, кодирующая 38,9-кДа белок, предшественник одной или двух форм АО этого организма. С тех пор высокоочищенные или частично очищенные препараты АО были выделены из водоросли Chlamydomonas reinhardtii [Eriksson et al., 1995], паразита Trypanosoma brucei [Chaudhuri et al., 1995], термогенной ткани A. maculatum [Affourtit and Moore, 2004]. Гены, кодирующие АО, были выделены из сои [Whelan et al., 1993], табака [Vanlerberghe and McIntosh, 1994], метилотрофных дрожжей Pichia pastoris [Kern et al., 2007], термогенной ткани Symplocarpus renifolius [Ito-Inaba et al., 2009]. Поскольку выделение высокоочищенных препаратов АО представляет определенные трудности, в ряде случаев для определения структуры, регуляции и функциональной роли АО использованы рекомбинантные штаммы [Nihei et al., 2003; Magnani et al.,2007; Kido et al., 2010; Young et al., 2014].

АО найдена у многих видов дрожжей, включая Rhodotorula glutinis [Matsunaka et al., 1966], Candida lipolytica (теперь Yarrowia lipolytica) [Medentsev et al., 2004] , С. parapsilosis [Ruy et al., 2006], C. albicans, C. krusei [Costa-de-Oliveira et al., 2012], Pichia anomala (Hansenula anomala) [Sakajo et al., 1997], P. pastoris [Kern et al., 2007], P. stipitis [Shi et al., 2002], Debaryomyces hansenii [Cabrera-Orefice et al., 2010, 2014], патогенных для человека дрожжах Cryptococcus neoformans [Akhter et al., 2003] и ряде других. Принимается, что АО свойственна всем видам дрожжей с ярко выраженным аэробным типом обмена, неспособных поддерживать жизнеобеспечение только за счет гликолиза (см. [Veiga et al., 2003]). Как правило, АО находят в тех видах дрожжей, у которых функционирует комплекс I дыхательной цепи. Исключение составляют, пожалуй, дрожжи Debaryomyces (ранее Endomyces) magnusii, у которых в норме АО отсутствует, а комплекс I функционирует на всех стадиях роста. АО при этом синтезируется при нарушениях основной цитохромной цепи переноса электронов (см. [Звягильская и Котельникова, 1991]). Не найдена АО в дрожжах S. cerevisiae и Sch. pombe, у которых отсутствует комплекс I (см. [Veiga et al., 2003]). И это неудивительно, поскольку в противном случае имело бы место неконтролируемое разобщение митохондрий [Joseph-Horne et al., 2001].

АО обнаружена в ряде грибов, включая Ustilago ayclis [Juarez et al., 2004], U. maydis [Sierra-Campos et al., 2009], Tapesia acuformis [Joseph-Horne et al., 2000], Aspergillus niger [Honda et al., 2012], A. fumigatus [Magnani et al., 2007], Emericella nidulans [Perales-Clemente et al., 2008], Podospora anserina [El-Khoury and Sainsard-Chanet, 2010; Scheckhuber et al, 2011], Magnaporthe grisea [Yukioka et al., 1998], Phycomyces blakesleeanus [Stani et al., 2013], осмофильном дрожже-подобном грибе Moniliella tomentosa [Vanderleyden et al., 1979]. АО найдена в ряде грибов-патогенов: фитопатогене Sclerotinia sclerotiorum [Xu et al., 2013], патогене насекомых Metarhizium anisopliae [Uribe and Khachatourians, 2008], спорах относящегося к грибам внутриклеточного паразита Antonospora (Paranosema) locustae [Dolgikh et al., 2011] с редуцированным метаболизмом, лишенных канонических митохондрий и цикла трикарбоновых кислот, но сохранившим транслоказу адениновых нуклеотидов для использования ATP хозяина, полубиотрофного гриба патогена Moniliophthora perniciosa, вызывающего болезнь какао [Thomazella et al., 2012] и эндемического патогена диморфного гриба Histoplasma capsulatum [Johnson et al., 2003]. Стало ясно, что АО широко распространена в природе и, по-видимому, довольно консервативна. Свойства АО

АО локализована во внутренней митохондриальной мембране, она нечувствительна не только к цианиду, но и к азиду, СО, антимицину А и миксотиазолу. АО ответвляется от основной дыхательной цепи на уровне убихинона и катализирует четырех-электронное окисление восстановленного убихинона (убихинола) кислородом, независимо от основной дыхательной цепи [Medentsev et al., 2004; Kern et al., 2007]. Активность АО зависит от природы окисляемого субстрата, общей концентрации убихинона и его редокс-состояния в мембране, а также концентрации кислорода в клетке [Veiga et al., 2003]. Характерной особенностью альтернативного пути является его эффективное ингибирование ароматическими гидроксамовыми кислотами Кi = 1,5 мМ (типичный представитель – салицилгидроксамат). И хотя теперь ясно, что гидроксамовые кислоты не являются «ингибиторами одного фермента», до сих пор они остаются наиболее удобным и часто используемым инструментом при обнаружении цианидрезистентной оксидазы. Описаны и некоторые другие ингибиторы АО: 2,5-дибромо-3-метил-6-изопропил-п-бензохинон, дисульфирам, 5-п-децил-6-гидрокси-4,7-диоксобензотиазол, п-пропилгаллат и различные гидроксоаминовые кислоты [Veiga et al., 2003], аскофуранон [Kido et al., 2010].

Данные о сродстве цианидрезистентной оксидазы к кислороду противоречивы (см. [Звягильская и Котельникова, 1991]). Принимается, что критическая концентрация кислорода для альтернативного пути выше, хотя и ненамного, чем для основной дыхательной цепи [Albury et al., 2009; Vanlerberghe et аl., 2009]. Интересно, что замена Thr-179 или Cys-172 в АО из S. guttatum приводила к двукратному увеличению сродства фермента к кислороду [Crichton et al., 2010].

Действие бензалконий хлорида на митохондрии печени крысы и клетки дрожжей

Мы нашли еще один прооксидант – это бензалконий хлорид (БХ) (структурная формула представлена на Рис. 2.1.). БХ принадлежит к группе четвертичных аминов, это смесь веществ близкого состава, различающихся длиной алкильной цепи. Благодаря своим антибактериальным и фунгицидным свойствам, гипоаллергенности, стабильности, хорошей растворимости в воде и низкой цене бензалконий используется в качестве универсального консерванта при производстве глазных капель [Ferreira et al., 2011]. Полагают, что антибактериальное и фунгицидное действие бензалкония обусловлено его разрушающим действием на цитоплазматическую мембрану бактерий и грибов, индукцией выхода автолитических ферментов, вызывающих их клеточную смерть [Severina et al., 2001, Kodedov et al., 2011].

Нами найдено, что в низких концентрациях БХ практически не оказывал разобщающего действия на митохондрии печени при окислении как сукцината (Рис. 2.2a.), так и NAD-зависимых субстратов (смеси глутамата и малата) (Рис. 2.2б.) в состоянии 4 дыхания.

Влияние БХ на состояние 4 дыхания митохондрий печени крысы. Первые производные амперометрических кривых поглощения кислорода. Среда инкубации содержала: 0,21 М маннит, 0,09 М сахарозу, 2 мМ Tris-фосфатный буфер, рН 7,2, 0,5 мМ ЭДТА, 20 мМ Tris-сукцинат + ротенон (2 мкг/мг белка) (а) или 20 мМ глутамат + 5 мМ малат (б), митохондрии (0,5 мг белка/мл).

Более высокие концентрации бензалкония ингибировали окисление обоих субстратов. Эти эффекты особенно заметны при рассмотрении первых производных полярографических кривых поглощения кислорода митохондриями, представленных на Рис. 2.2.

Этот эффект значительно отличается от многократного ускорения окисления субстратов в состоянии 4, вызываемого классическими разобщителями, такими как КЦХФ, где величины стимулирования дыхания примерно равны дыхательному контролю.

В присутствии ADP (дыхание в состоянии 3), БХ сильно ингибировал окисления как сукцината (Рис. 2.3a.), так и NAD-зависимых субстратов (Рис. 2.3б.). БХ не шунтировал поток электронов через комплекс 1 дыхательной цепи. В качестве ингибитора первого комплекса мы использовали ротенон (Рис. 2.4.).

Среда инкубации содержала: 0,21 М маннит, 0,09 М сахарозу, 2 мМ Tris-фосфатный буфер, рН 7,2, 0,5 мМ ЭДТА, 20 мМ Tris-сукцинат + ротенон (2 мкг/мг белка) (а) или 20 мМ глутамат + 5 мМ малат (б), митохондрии (0,5 мг белка/мл).

Добавление БХ к митохондриям приводило к снижению мембранного потенциала с полумаксимальным эффектом при концентрациях 12,5 и 18,5 мкM при окислении NAD- и флавин-зависимых субстратов соответственно (Рис. 2.5a, 1 и 2.). Мембранный потенциал не восстанавливался при добавлении АТР за счет гидролиза АТР (Рис. 2.5б.), следовательно, можно предположить, что БХ ингибирует либо работу ATP-синтазы, либо транслоказы адениновых нуклеотидов, препятствуя поступлению АТР в митохондрии.

Влияние БХ на величину мембранного потенциала митохондрий печени крысы (а). Отсутствие ресопрягающего эффекта АТР (б). Среда инкубации содержала: 0,21 М маннит, 0,09 М сахарозу, 2 мМ Tris-фосфатный буфер, рН 7,2, 0,5 мМ ЭДТА, 1,8 мкМ циклоспорин А, 20 мкМ сафранин О, 20 мМ Tris-сукцинат + ротенон (2 мкг/мг белка) (1) или 20 мМ глутамат + 5 мМ малат (2), митохондрии (0,5 мг белка/мл).

БХ промотировал открытие циклоспорин-чувствительной Ca2+/Pн-зависимой, неспецифической митохондриальной поры (mPTP). Для детектирования открытия поры мы опирались на общепринятые критерии (см. [Bernardi et al., 2006]) – снижение мембранного потенциала митохондрий и индукцию высокоамплитудного набухания митохондрий. В среде, лишенной хелатора кальция ЭГТА мембранный потенциал снижался спонтанно, и это снижение обращали добавлением либо 250 мкM ЭГТА, либо 1,8 мкM ЦсА, специфического ингибитора mPTP. Добавление малых концентраций БХ значительно усиливало снижение мембранного потенциала, причем этот эффект также обращался добавлением ЭГТА (Рис. 2.6а.) Вызванное БХ снижение мембранного потенциала в среде, содержащей ЭГТА и ЦсА (Рис. 2.6б.), по всей вероятности, связано с его ингибирующим дыхание, или даже детергентным действием. В отсутствии ЭГТА или ЦсА митохондрии печени крысы набухали спонтанно. (Рис. 2.7.). Поскольку это набухание практически полностью прекращалось при добавлении ЭГТА или ЦсА, этот эффект скорее всего связан именно с работой mPTP. Добавление 8 мкM БХ значительно увеличивало амплитуду набухания (Рис. 2.7.). Данные, представленные на Рис. 2.6 и 2.7 являются прямым доказательством того, что БХ оказывал промотирующее действие на открытие mPTP.

Поиск апоптотических генов в геноме дрожжей

Анализ общей структуры АО дрожжей. В качестве объекта исследования использовали дрожжи Y. lipolytica. Геном Y. lipolytica секвенирован [Madzak et al., 2004] и доступна библиотека кДНК этого организма. Однако, хотя геном Y. lipolytica и секвенирован, он аннотирован не полностью, кроме того, большая часть генов была аннотирована автоматически. Поэтому нам предстояло на первом этапе решить следующие задачи: 1) поиск последовательности АО в геноме Y. lipolytica; 2) определение вторичной структуры выбранного белка, поиск белков-гомологов.

В банке данных UniProt [Jain et al., 2009] найдены последовательности АО из разных организмов. Они были использованы для поиска генов, кодирующих АО в Y. lipolytica. Поиск гомолога к найденным последовательностям проводили с помощью сервиса BLAST [Madden et al., 1996] (алгоритм blastp, по базе данных кДНК). В геноме Y. lipolytica было найдено 3 гомолога, 2 из которых были идентичны между собой, а третий имел степень гомологии 66%. Для моделирования использовали последовательность, наиболее сходную с аннотированными последовательностями АО (ее идентификатор UniProt ID – Q6C9M5_YARLI). Чтобы убедиться в том, что это действительно последовательность АО, провели дополнительный поиск по алгоритму blastp на сервере BLAST [Madden et al., 1996], где исходными данными служила транслированная последовательность найденной кДНК. В результате было найдено более 50 последовательностей с e-value меньше 10–50, большинство из которых аннотировано как АО из разных организмов. Таким образом, можно утверждать, что выбранная последовательность действительно является АО дрожжей Y. lipolytica.

С помощью сервиса TMHMM были определены участки, белка, предположительно имеющие мембранную локализацию. Было найдено 2 спирали, являющихся трансмембранными. В состав этих спиралей входят аминокислотные остатки с 144 по 167 и с 205 по 227.

Перед моделированием пространственной структуры белка были определены наиболее консервативные и неконсервативные участки последовательности Q6C9M5_YARLI. В результате было найдено, что 75 N-концевых аминокислотных остатков последовательности являются уникальными, имеющими лишь слабое соответствие даже среди АО дрожжевых организмов. N-концевой участок белка насыщен остатками, несущими положительный заряд на боковых цепях, лишен кислых аминокислотных остатков и, по-видимому, выполняет сигнальные функции. Сервис MitoProt II [Claros and Vincens, 1996] определил первые 34 аминокислотные остатки белка как лидерную последовательность митохондриальной локализации. С 1-го по 80-ый аминокислотных остатков на N-конце молекулы были смоделированы ab initio. Этот участок молекулы имеет слабую гомологию с транспортерами глюкозы и кальпонинами (сервер PHYRE 2) и не содержит консервативных участков пространственной структуры, доменов или их частей (по данным pfam [Punta et al., 2014] и INTERPRO [Hunter et al., 2011]). Участок с 81 по 309 аминокислотный остаток является доменом АО, он хорошо выравнивается с гомологами (BLAST [Madden et al., 1996], S M A RT [Letunic et al., 2012], pfam [Punta et al., 2014], INTERPRO [Hunter et al., 2011]), хотя нет полной уверенности в положении домена и его сохранении у белка в его функциональном состоянии. Этот домен построен по гомологии с недавно решенной структурой АО из T. brucei [Shiba et al., 2013] (PDB ID шаблона 3vva, цепь D).

Пространственная структура домена смоделирована с высокой степенью достоверности (по данным PHYRE 2 [Kelley and Sternberg, 2009]).

По данным pfam [Punta et al., 2014], а также [Shiba et al., 2013] известно, что домен имеет ди-железный мотив. Далее мы нашли, что участок с 310 по 349 аминокислотный остаток – это уникальная последовательность, не имеющая консервативных доменов и плохо выравнивающаяся с последовательностями АО из других организмов (BLAST [Madden et al., 1996], SM ART [Letunic et al., 2012], p f a m [Punta et al., 2014], INT ERPRO [Hunter et al., 2011]). Де сять С-концевых аминокислотных остатков были смоделированы сервисом PHYRE 2 [Kelley and Sternberg, 2009] заведомо неправильно (наличие гидрофобных частей молекулы в гидрофильном окружении, и соответственно, высокая потенциальная энергия атомов этого участка при моделировании) и были удалены из модели. Общий вид модели АО из Y. lipolytica представлен на Рис. 5.1.