Электронная библиотека диссертаций и авторефератов России
dslib.net
Библиотека диссертаций
Навигация
Каталог диссертаций России
Англоязычные диссертации
Диссертации бесплатно
Предстоящие защиты
Рецензии на автореферат
Отчисления авторам
Мой кабинет
Заказы: забрать, оплатить
Мой личный счет
Мой профиль
Мой авторский профиль
Подписки на рассылки



расширенный поиск

Нарушения пролиферативных и анаболических процессов при окислительном стрессе и их коррекция аналогом дерморфина Самарина Елена Юрьевна

Диссертация - 480 руб., доставка 10 минут, круглосуточно, без выходных и праздников

Автореферат - бесплатно, доставка 10 минут, круглосуточно, без выходных и праздников

Самарина Елена Юрьевна. Нарушения пролиферативных и анаболических процессов при окислительном стрессе и их коррекция аналогом дерморфина: диссертация ... кандидата Медицинских наук: 14.03.03 / Самарина Елена Юрьевна;[Место защиты: ФГБНУ Институт экспериментальной медицины], 2017

Содержание к диссертации

Введение

1 Обзор литературы 13

1.1 Роль свободнорадикального окисления в реакции организма на стрессорные воздействия 13

1.2 Активированные кислородные метаболиты в регуляции пролиферативной и анаболической активности клеток млекопитающих 16

1.3 Антистрессорная и антиоксидантная активность опиоидных пептидов 20

1.4 Влияние опиоидных пептидов на пролиферативную и анаболическую активность клеток млекопитающих 30

2 Материалы и методы 38

2.1 Характеристика методов экспериментального исследования in vivo 38

2.1.1 Характеристика экспериментальных животных 38

2.1.2 Характеристика исследуемых клеточных популяций 38

2.1.3 Характеристика исследуемого вещества 40

2.1.4 Организация экспериментов 42

2.1.5 Приготовление гистологических препаратов 44

2.1.6 Приготовление радиоавтографов 45

2.1.7 Исследование ядрышек 47

2.1.8 Метод хемилюминесценции 49

2.2 Характеристика методов экспериментального исследования in vitro 50

2.2.1 Методика культивирования пульмональных фибробластов 50

2.2.2 Организация эксперимента in vitro 50

2.2.3 Методика исследования синтеза ДНК в культуре пульмональных фибробластов з

2.2.4 Методика исследования кариометрических показателей пульмональных фибробластов 53

2.2.5 Хемилюминесцентное исследование культуры пульмональных фибробластов 54

2.2.6 Исследование гемолитической стойкости эритроцитов 54

2.3 Статистическая обработка результатов 58

3 Собственные результаты 59

3.1 Эффекты гипобарической гипоксии в различных тканях 59

3.1.1 Пролиферативные и анаболические процессы в различных тканях белых крыс после гипобарической гипоксии 59

3.1.2 Показатели свободнорадикального окисления в организме белых крыс после гипобарической гипоксии 62

3.2 Эффекты гипобарической гипоксии на фоне предварительного введения аналога дерморфина в различных тканях белых крыс 65

3.2.1 Пролиферативные и анаболические процессы в различных тканях белых крыс при воздействии гипобарической гипоксии на фоне предварительного введения аналога дерморфина 65

3.2.2 Свободнорадикальное окисление в сыворотке крови и гомогенатах сердца и желудка белых крыс при воздействии гипобарической гипоксии на фоне предварительного введения аналога дерморфина 69

3.3 Состояние различных тканей белых крыс при иммобилизационном стрессе 73

3.3.1 Пролиферативные и анаболические процессы в различных тканях белых крыс при иммобилизационном стрессе 73

3.3.2 Показатели свободнорадикального окисления в гомогенатах сердца и желудка белых крыс при иммобилизационном стрессе 75

3.4 Состояние различных тканей белых крыс после иммобилизационного воздействия на фоне предварительного введения аналога дерморфина 77

3.4.1 Пролиферативные и анаболические процессы в различных тканях белых крыс после иммобилизации на фоне предварительного введения аналога дерморфина 77

3.4.2 Свободнорадикальное окисление в различных тканях белых крыс при иммобилизации на фоне предварительного введения аналога дерморфина 80

3.5 Пролиферативные и анаболические процессы в различных тканях белых крыс после введения аналога дерморфина 83

3.5.1 Показатели синтеза ДНК в эпителиальной ткани белых крыс после введения аналога дерморфина 83

3.5.2 Количество ядрышек в ядрах мышечной ткани и гепатоцитов белых крыс после введения аналога дерморфина

3.6 Свободнорадикальное окисление в сыворотке крови, тканях сердца и желудка белых крыс после введения аналога дерморфина 87

3.7 Цитопротективный эффект аналога дерморфина в первичной культуре пульмональных фибробластов

3.7.1 Анализ синтеза ДНК в первичной культуре пульмональных фибробластов 91

3.7.2 Анализ кариометрических показателей в первичной культуре пульмональных фибробластов 94

3.7.3 Хемилюминесцентный анализ процессов свободнорадикального окисления в первичной культуре пульмональных фибробластов 96

3.8 Влияние аналога дерморфина на резистентность эритроцитов к кислотному гемолизу 99

4 Обсуждение 107

5 Заключение 120

Выводы 123

Список сокращений 125

Список литературы 127

Антистрессорная и антиоксидантная активность опиоидных пептидов

При интенсификации свободнорадикальных процессов нарушается равновесие между про- и антиоксидантами. Происходит избыточная генерация АКМ, которые в высоких концентрациях оказывают цитотоксическое действие, обладают высокой реакционной способностью, способны вызывать окислительную модификацию белков, липидов, нуклеиновых кислот (Дубинина Е.Е., 2001; Murray T.V. et al., 2014); деструкцию митохондрий, лизосомальных мембран (Rezaei M. et al., 2008). В результате окислительной модификации белков снижается их функциональная активность (Владимиров Ю.А., 2000; Stadtman E.R., 2001). Избыточное количество АКМ ингибирует синтез ДНК и деление клеток, вызывает активацию апоптоза (Zeitz O. et al., 2009; Raza H. et al., 2011; Harbo M. et al., 2012; Xu B., Touyz R.M., 2014; Shaukat Z. et al., 2016).

В исследовании Datta S. и соавт. (2014) показана роль АКМ в угнетении пролиферации клеток синовиальной оболочки у пациентов с ревматоидным артритом. Установлено участие АКМ в окислительном повреждении -фрагментации ДНК и активации апоптоза в мононуклеарных клетках периферической крови человека в условиях in vitro (Артюхов В.Г. и соавт., 2011; Liu J. et al., 2012). В опухолевых клетках человека HeLa, Н2О2-индуцированный окислительный стресс вызывает ингибирование транскрипции ДНК, снижение содержания рРНК в ядрышках, уменьшение диаметра ядрышек (Миронова А.А. и соавт., 2014). Аналогичное воздействие оказывают АКМ на стволовые клетки человека: наблюдается необратимая блокада клеточного цикла, подавление пролиферации клеток и их апоптоз (Бородкина А.В. и соавт., 2013).

Предполагают, что апоптоз клеток под действием АКМ возникает в результате активации редокс-чувствительных элементов митоген активируемых протеинкиназ JNK и p38 (Рязанцева Н.В. и соавт., 2009). Эти киназы, в свою очередь, фосфорилируют ответственные за реализацию апоптоза клеток белки-мишени, в частности, факторы транскрипции NF-kB и р53 (Gallo K.A., Johnson G.L., 2002). В других исследованиях показана АКМ опосредованная гибель клеток нейробластомы человека, обусловленная увеличением активности ERK 1/2 - киназы (Ruffels J. et al., 2004). Подобный механизм лежит в основе апоптоза нейронов мыши при Н2О2-индуцированном окислительном стрессе (Chen L. et al., 2009). В работе Raza Н. и соавт. (2011) показано, что окислительный стресс, вызванный воздействием ацетилсалициловой кислоты, вызывает задержку в G0/G1-фазе клеточного цикла и апоптоз в культуре клеток гепатомы человека. По мнению авторов, этот эффект обусловлен снижением концентрации антиапоптотического белка bcl-2 и увеличением концентрации проапоптотического – каспазы 3.

Таким образом, окислительный стресс индуцирует существенные структурные нарушения, что может стать основой последующих патологических процессов. Важно отметить двоякую роль АКМ в клетке: с одной стороны, они выступают как факторы лезогенеза, с другой, как факторы саногенеза. По современным представлениям, в физиологических концентрациях АКМ являются сигнальными молекулами, универсальными мессенджерами межклеточной и внутриклеточной сигнализации (Drge W., 2002; Лебедько О.А., Тимошин С.С., 2004). АКМ принимают участие в регуляции таких процессов, как пролиферация и дифференцировка клеток, воспаление и регенерация тканей (Меньщикова Е.Б. и соавт., 2006; Коган А.Х. и соавт., 2006; Valko M. et al, 2007).

В низких и умеренных концентрациях АКМ индуцируют митогенный ответ (Valko M. et al., 2007). АКМ участвуют в регуляции молекулярных механизмов, контролирующих в эмбриогенезе морфогенез миокарда (Murray T.V. et al., 2014; Demasi M. et al., 2015), дифференцировку нейронов (Lee J.E. et al., 2014); регулируют клеточную пролиферацию и дифференцировку эндотелиальных и гладкомышечных клеток сосудов (Vara D., Pula G., 2014), вызывают их ремоделирование (Touyz R.M., 2005; Xu S., Touyz R.M., 2006). Показано, что пролиферация и дифференцировка нервных стволовых клеток находится под контролем АКМ (Prozorovski T. et al., 2015). Молекулы АКМ принимают участие в передаче внутриклеточных сигналов от рецепторов факторов роста: трансформирующего фактора роста (ТФР-1) (Sturrock A. et al., 2006; Zhao L. et al., 2015), фактора роста из тромбоцитов (PDGF) (Bae Y.S. et al., 2000), фактора роста сосудистого эндотелия (VEGF) (Wang H. et al., 2014). Считают, что митогенное влияние АКМ опосредуется активацией НАДФН-оксидазы (Bedard K., Krause K.H., 2007). Так, один из видов НАДФН-оксидазы – NOX1 – имеет «второе» название «митогенная оксидаза 1» (Suh Y.A. et al., 1999).

Показано ингибирующее влияние АКМ на тирозинфосфатазу (Lee J.K. et al., 2007). Известно, что тирозинфосфатаза осуществляет дефосфорилирование рецепторных тирозинкиназ, что вызывает снижение их активности. Таким образом, влияние АКМ на тирозинфосфатазу может быть механизмом потенцирования эффектов факторов роста при активации НАДФН-оксидазы (Datla S.R. et al., 2007; Wagner B. et al., 2007).

Лебедько О.А. и соавт. (2013), Мартыненко А.Ю. и соавт. (2013) предполагают существование связи между выраженностью окислительного стресса и активацией пролиферативных процессов в очаге воспаления (Лебедько О.А. и соавт., 2013; Мартыненко А.Ю. и соавт., 2013). Fosen K.M. и Thom S.R. (2014) заявляют об активации заживления ран в условиях окислительного стресса, что обусловлено влиянием АКМ на хемотаксис лейкоцитов (Fosen K.M., Thom S.R., 2014).

Стимулирующее влияние активации НАДФН-оксидазы на пролиферацию клеток, продуцирующих коллаген (фибробластов, мезангиальных клеток почки, звездчатых клеток печени) может индуцировать фиброз в паренхиматозных органах. Соответственно, блокирование НАДФН-оксидазы после стрессорных воздействий способно предотвратить фиброзирование в почках, печени и сердце (Chan Е.С. et al., 2009). Имеются указания, что активация НАДФН-оксидазы может усилить пролиферацию клеток опухолей (Jiang F. et al., 2009).

Следовательно, активация НАДФН-оксидазы и генерация АКМ вовлечены в индукцию двух противоположных клеточных ответов: пролиферации и апоптоза. Каким образом клетка различает эти два сигнала остается не до конца ясным. Вероятно, это определяется комплексом сопутствующих внеклеточных и внутриклеточных факторов (Jiang F. et al., 2009). Ультрафиолетовое облучение индуцирует апоптоз кератиноцитов кожи через активацию НАДФН-оксидазы (Van Laethem A. et al., 2006). Вместе с тем, нарушение функционирования НАДФН-оксидазы усиливает апоптоз кератиноцитов при тепловом шоке или депривации факторов роста, что подтверждает важную роль НАДФН-оксидазы в выживании клеток (Rygiel T.P. et al., 2008).

Влияние опиоидных пептидов на пролиферативную и анаболическую активность клеток млекопитающих

Объектом исследования служила первичная культура пульмональных фибробластов новорожденных белых крыс линии Wistar. Биоптаты правого легкого 3-суточных животных подвергали механической дезагрегации с последующей обработкой коллагеназой панкреаса краба (Биолот, Россия) - 500 ед/мл при 37оС в течение 15 мин. После двукратной отмывки раствором Хенкса (Биолот, Россия), полученный материал помещали в культуральные флаконы. Культивирование проводили в среде DMEM (Биолот, Россия) с добавлением 10% фетальной бычьей сыворотки (Sigma, США) в газовой среде с 5% содержанием СО2. Для исследования использовали клетки 5 пассажа.

Для изучения цитопротективного влияния седатина in vitro, инкубацию пульмональных фибробластов с пептидом проводили в течение 6 часов при концентрации седатина в культуральной среде 0,1 мкМ. В отдельной серии экспериментов, для анализа вовлеченности ОР в эффекты седатина, в культуральную среду вводили блокатор ОР налоксона гидрохлорид (Sigma Aldrich, США) в концентрации 10 мкМ, за 30 минут до воздействия седатина. Оксислительный стресс моделировали добавлением в 15 мл инкубационной среды 0,025мл 3% Н2О2, при этом создавали концентрацию Н2О2 в культуральной среде 0,005% (60 мкМ). Инкубацию клеток с перекисью водорода осуществляли в течение 1 часа (Самохвалов В.А. и соавт., 2003).

Н2О2 при попадании в клетку запускает процесс перекисного окисления липидов с образованием АКМ, в числе которых супероксидный анион-радикал (Владимиров Ю.А., Проскурнина Ю.В., 2009). Известно, что внутриклеточный избыток АКМ вызывает повреждение ДНК, деструктивные изменения, ведущие, в конечном счете, к гибели клетки (Murray T.V. et al., 2014). Формировали 6 экспериментальных серий: 1 серия – «контроль»; 2 серия – «седатин» – осуществляли добавление в культуральную среду пептида седатин в концентрации 0,1 мкМ на 6 часов; 3 серия – «налоксон+седатин» - осуществляли добавление в культуральную среду пептида седатин в концентрации 0,1 мкМ на 6 часов с предварительным (за 30 мин) введением в культуральную среду налоксона гидрохлорид в концентрации 10 мкМ; 4 серия – «перекись водорода» - осуществляли добавление в культуральную среду Н2О2 в концентрации 0,005% на 1 час; 5 серия – «седатин+перекись водорода» - осуществляли добавление в культуральную среду пептида седатин в концентрации 0,1 мкМ на 6 часов; за 1 час до окончания инкубации в среду вводили Н2О2 в концентрации 0,005%; 6 серия – «налоксон+седатин+перекись водорода» - осуществляли добавление в культуральную среду пептида седатин в концентрации 0,1 мкМ на 6 часов с предварительным (за 30 мин) введением в культуральную среду налоксона гидрохлорид в концентрации 10 мкМ; за 1 час до окончания инкубации в среду вводили Н2О2 в концентрации 0,005%. Каждая серия включала 6 монослоев. 2.2.3 Методика исследования синтеза ДНК в культуре пульмональных фибробластов Синтез ДНК в культуре пульмональных фибробластов исследовали методом авторадиографии с 3Н-тимидином. В течение 1 часа клеточные монослои инкубировали при 37оС в растворе Хенкса с добавлением 3Н тимидина в концентрации 1мкКюри/мл. После инкубации монослои промывали в растворе Хенкса и фиксировали в 96% этаноле. Предметные стекла с монослоем фибробластов покрывали ядерной фотоэмульсией Ilford (Великобритания) и инкубировали при 4оC в течение 28 суток. Затем проводили обработку проявителем Д19, фиксировали в 33% растворе гипосульфита натрия и окрашивали гематоксилином.

Индекс меченых ядер рассчитывали на основании просмотра 10000 фибробластов каждого монослоя и выражали в процентах. Интенсивность метки оценивали полуколичественно: под «низкой» интенсивностью метки понимали наличие зерен серебра, занимающих менее 50% площади ядра; «высокая» интенсивность метки оценивалась при наличии «сливных» зерен серебра, занимавших более 50% площади ядра (Рисунок 7). Для анализа распределения ядер по интенсивности метки просматривали 200 меченых ядер фибробластов каждого монослоя. Всего в эксперименте было исследовано 36 монослоев фибробластов.

Кариометрические показатели клеток оценивали с помощью компьютерной морфоцитометрии на анализаторе изображения «МЕКОС-Ц» в монослоях фибробластов, окрашенных по методу Ag-NOR (Рисунок 8) (Коржевский Д.Э., Гиляров А.В., 2010). Использовали объектив 40х, окуляры 7х. В полуавтоматическом режиме исследовали площадь ядер фибробластов, количество ядрышек, суммарную площадь ядрышек в ядре. Площади ядер и ядрышек рассчитывали на основании измерения 50 клеток. Подсчет среднего числа ядрышек осуществляли на микроскопе Биолам, объектив 90х, окуляр 7х, путем просмотра не менее 200 ядер фибробластов.

Приготовление гистологических препаратов

Таким образом, воздействие стрессорного фактора на организм экспериментальных животных, вызвало нарушение свободнорадикального баланса в исследуемых гомогенатах. Эти изменения обусловлены, преимущественно, повышением активности прооксидантной системы: имеет место избыточное производство гидроперекисей липидов. В меньшей степени, наблюдается ингибирование антиоксидантой системы и снижение резистентности биосубстратов к перекисному окислению. Это согласуется с данными литературы, что окислительный стресс развивается, в первую очередь, за счет генерации проокислителей, а не за счет снижения антиокислительной защиты (Палаткина Л.О. и соавт., 2012). Воздействие на организм стрессорных факторов различной природы сопровождается активацией свободнорадикального окисления (Меньщикова Е.Б. и соавт., 2006). Таким образом, иммобилизационное воздействие у белых крыс приводит к достоверному угнетению пролиферативных процессов в эпителии, подавлению ядрышкового аппарата поперечнополосатой мышечной ткани и выраженной активации свободнорадикального окисления.

Введение пептида седатин за 1 час до однократной иммобилизации индуцировало активацию синтеза ДНК в эпителиоцитах языка через 24 часа после стрессорного воздействия: мы наблюдали увеличение среднего показателя ИМЯ в 1,48 раза по сравнению с контрольным показателем (Таблица 12). Показатель ИМ при этом не изменялся.

Следует отметить, что однократное стрессорное воздействие не вызывало достоверных изменений количества ДНК-синтезирующих эпителиоцитов в языке подопытных животных. Вместе с тем, введение седатина при остром стрессе (однократная иммобилизация) приводило к стимуляции процессов клеточного деления в эпителиальной ткани языка. Таблица 12 - Показатели синтеза ДНК в эпителии языка после однократной иммобилизации с предварительным введением пептида седатин Группы Эпителий языка ИМЯ, % ИМ Контроль (n=8) 11,71 ±1,00 20,75 ± 4,06 Стресс однократно (n=8) 12,08±1,47 14,07 ± 1,10 Седатин+стресс однократно (n=8) 17,34±1,21 15,12 ± 1,10 Примечание - - р 0,05 по отношению к группе «контроль» Пятикратное иммобилизационное воздействие достоверно снижало показатели синтеза ДНК в эпителии языка белых крыс. Предварительное введение седатина перед каждой иммобилизацией полностью нивелировало угнетающее действие стресса на пролиферативную активность эпителиоцитов языка. Спустя 24 часа после пятикратной иммобилизации крыс, на фоне введения седатина, ИМЯ и ИМ не отличались от контрольных показателей (Таблица 13).

Примечание - - р 0,05 по отношению к группе «контроль» Таким образом, введение седатина способствовало нормализации синтеза ДНК в эктодермальном эпителии белых крыс, нарушенного вследствие воздействия стрессорного фактора.

В ядрах миосимпластов языка белых крыс, подвергнутых воздействию седатина перед иммобилизацией, мы зарегистрировали достоверное увеличение количества ядрышек: превышение средних показателей над контрольным уровнем составило 12,1% и 24,7%, при однократном и пятикратном воздействиях, соответственно (Таблица 14).

Таким образом, предварительное введение седатина нивелировало пострессорное уменьшение количества ядрышек в миосимпластах языка, индуцированное однократным иммобилизационным стрессом. Более того, в условиях стресса реализовалось стимулирующее влияние пептида на анаболическую активность миосимпластов.

Достоверное увеличение количества ядрышек было нами зарегистрировано также в миоцитах двенадцатиперстной кишки белых крыс, подвергнутых однократному введению пептида с последующей иммобилизацией (Таблица 14). У животных, подвергнутых пятикратному введению пептида и иммобилизации, достоверных отклонений исследуемого параметра ядрышкового аппарата клеток выявлено не было. Результаты исследования показали, что седатин оказывал стимулирующее влияние на белок-синтетический аппарат в исследуемых клеточных популяциях животных, подвергшихся иммобилизационному воздействию.

Необходимо отметить, что реакции тканей на оказываемые воздействия несколько отличались. В одном случае, пептид компенсировал постстрессорное уменьшение количества ядрышек, доводя показатель до контрольных значений; в другом случае, несмотря на отсутствие постстрессорного угнетения анаболической активности клеток, введение пептида увеличивало количество ядрышек. Возможно, такой эффект действия пептида направлен на предупреждение развития структурных нарушений в условиях стресса.

Показатели свободнорадикального окисления в организме белых крыс после гипобарической гипоксии

При обсуждении полученных результатов важно отметить особенности использованных моделей окислительного стресса. Гипобарическая гипоксия создает дефицит кислорода в организме, что сопровождается недостаточностью биологического окисления, замедлением окислительных процессов с последующим увеличением продукции свободных радикалов (Белоусова Е.С. и соавт., 2015). Иммобилизационный стресс является классической моделью эмоционального стресса, возникновение которого сопровождается развитием стресс-реакции и, как следствие, активацией свободнорадикального окисления в организме млекопитающих. Также при длительной иммобилизации нарушается артериальный кровоток, перфузия органов и тканей, с развитием циркуляторной, а, в последующем, и тканевой гипоксии (Холин А.В., Бондарева Е.В., 2015). Таким образом, общностью моделей, взятых для исследования, является сходное нарушение окислительно-восстановительного баланса организма с избыточной генерацией АКМ и развитием окислительного стресса.

Мы зарегистрировали нарушение редокс-статуса при моделировании иммобилизационного стресса и гипобарической гипоксии in vivo. Дисбаланс проявлялся активацией свободнорадикального окисления и истощением антиоксидантной защиты. У стрессированных животных отмечалось смещение равновесия в системе «генерация свободных радикалов - детоксикация свободных радикалов» в сторону гиперпродукции и декомпенсированного накопления свободных радикалов в тканях сердца и желудка, а также в сыворотке крови.

Накопление АКМ при окислительном стрессе вызывает прогрессирующее нарушение гомеостаза клеток, которому сопутствует подавление синтеза рибосомальной РНК (Boulon S. et al, 2010). Процесс образования рибосом тесно связан с системой контроля роста и пролиферации клеток (Миронова А.А. и соавт., 2014); ядрышко можно рассматривать как структуру, регулирующую ответ клетки на воздействие стрессора (Sirri V. et al., 2008; Grummt I., 2013). Полученные нами результаты подтверждают, что окислительный стресс вызывает выраженные структурные нарушения органов и тканей (Davies M.J., 2004, 2005; Ponczek M.B., Wachowicz В., 2005; Hawkins C.L. et al., 2009; Kong Q., Lin C.L., 2010; Poulsen H.E. et al., 2012).

Нарушение окислительно-восстановительного баланса способствует остановке клеточного цикла и запуску программированной клеточной гибели (Артюхов В.Г. и соавт., 2011; Raza H. et al., 2011; Liu J. et al., 2012). В нашем исследовании, воздействие стрессора на организм подопытных животных сопровождалось угнетением ДНК-синтетических процессов в эпителиях языка и двенадцатиперстной кишки. Параллелизм и однонаправленность таких изменений имели место при моделировании окислительного стресса различного генеза (иммобилизация и влияние гипоксии). Возможно, это связано с гиперпродукцией глюкокортикоидов и катехоламинов - главных стресс гормонов, которые мобилизуют организм в стрессовых ситуациях (Пшенникова М.Г., 2001): высокие концентрации глюкокортикоидов обладают цитотоксическим действием и тормозят деление клеток (Guichard A. et al., 2015). Вместе с тем, подавление ДНК-синтетических процессов обусловлено и непосредственным влиянием АКМ: Н2О2-индуцированный стресс в культуре пульмональных фибробластов сопровождался снижением ИМЯ и уменьшением количества клеток с высокой интенсивностью метки.

При стрессовых воздействиях нами был выявлен параллелизм между угнетением пролиферативной активности клеток эпителия и уменьшением числа ядрышек в миосимпластах языка, миоцитах двенадцатиперстной кишки, гепатоцитах. Коррелировали эти эффекты при окислительном стрессе и в первичной культуре пульмональных фибробластов: уменьшение пула ДНК синтезирующих фибробластов и снижение скорости синтеза ДНК сочетались с уменьшением количества и суммарной площади ядрышек. Известна зависимость пролиферативной активности клеток от экспрессии аргентофильных ЯОР-белков: в клетках, находящихся в G0-фазе, выявлена низкая экспрессия аргентофильных ЯОР-белков (Райхлин Н.Т. и соавт., 2006). Содержание аргентофильных белков коррелирует с различными темпами пролиферации клеток: увеличение площади ядрышек соответствует высокой скорости пролиферации, и, напротив, при уменьшении площади – снижается скорость пролиферативных процессов (Кобяков Д.С. и соавт., 2013, 2015). Однако такая зависимость проявляется только в активно пролиферирующих (обновляющихся) клеточных популяциях. В клетках статических и растущих клеточных популяций (по классификации Леблона (Leblond C.P., 1964)) количество и размер ядрышек характеризует уровень анаболических белоксинтетических процессов (Мамаев Н.Н. и соавт., 1989).

Таким образом, окислительный стресс, как in vivo, так и in vitro, оказывает негативное влияние на пролиферативные и белоксинтетические процессы в исследуемых тканях, что может привести к структурным нарушениям.

Направленность влияния окислительного стресса на параметры ядрышкового аппарата кардиомиоцитов отличалась от остальных исследуемых клеток. Воздействие гипобарической гипоксии приводило к увеличению количества ядрышек кардиомицитов. Такие изменения можно расценивать как развитие приспособления к кислородному голоданию с формированием структурного следа адаптации (Меерсон Ф.З., 1986). Хроническая гипоксия вызывает компенсаторную гипертрофию сердца, обеспечивающую, в определенной мере, повышение его функционального ресурса. Наряду с этим, возникающие при гипертрофии расстройства нейрогуморальной регуляции, изменения его кровоснабжения, нарушения энергетического обеспечения клеток миокарда, повреждения мембранного аппарата и ферментных систем, дисбаланс ионов в кардиомиоцитах, ведут к тому, что гипертрофия становится отягощающим для деятельности сердца фактором (Капылов Ф.Ю. и соавт., 2002; Ferdinal F. et al., 2010). В условиях гипоксии при участии АКМ происходит неадекватное ремоделирование сердца (Палаткина Л.О. и соавт., 2012). Гипертрофические изменения кардиомиоцитов реализуется за счет активации внутриклеточных и внеклеточных сигнальных молекул.

Определяющим внеклеточным фактором в развитии гипертрофии сердца при окислительном стрессе выступает ангиотензин II (АТ II) (Ускова О.В. и соавт., 2012; Wang H.X. et al., 2013). Ангиотензин II вызывает гипертрофию сердца через малые G-белки, их активация запускает редокс-чувствительные сигнальные пути, звеньями которых могут быть MAП-киназа, протеинкиназа С, фактор транскрипции NF-kB (Giordano F.J., 2005; Kurian G.A. et al., 2016). Внутриклеточными сигнальными молекулами, потенцирующими развитие гипертрофии, выступают МЕК5, ERK5 и транскрипционный фактор STAT3 (Chen L.M. et al., 2007). Индукция перечисленных факторов обеспечивает формирование гипертрофии миокарда в условиях дисбаланса окислительно-восстановительного метаболизма.